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Proteine, Biosynthese

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Proteine

Funktion - Steuerung der Biosynthese

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20 % des Körpergewichtes = 14 kg bei einer 70 kg schweren Person sind Proteine. Das Molekulargewicht liegt zwischen 15.000 bis 1.000.000 Dalton.

Funktionen:
  • Biokatalysatoren (Enzyme)
  • Transportproteine
  • Signalproteine (Hormone)
  • Infektabwehr (Antikörper)
  • Faser- und Stützproteine
  • Strukturproteine (Muskulatur)
  • Membranproteine
  • Speicherproteine (an Protein gebundene Speicherung)
  • Rezeptorproteine (Nervenimpulse)
  • Kontrollproteine (Wachstum und Differenzierung)
Die Funktion der Proteine ist durch Konformation (räumliche Anordnung) bedingt und diese wiederum durch die dreidimensionale Anordnung der Atome. Die Aminosäuren bestimmen die Konformation der Proteine, sie legen die dreidimensionale Struktur fest. Proteine bestehen aus Aminosäureketten. Die Carboxylgruppe ist mit der Aminogruppe verbunden. Bei dieser Peptidbindung wird je ein Molekül Wasser frei.

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Polypeptide bestehen meistens aus über hundert Aminosäuren. Sie bestehen aus dem Grundgerüst mit Seitenketten (R) und zwei Enden. Proteine bestehen aus Polypeptidketten mit individueller, genetisch festgelegter Aminosäuresequenz.

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Die Proteinsynthese ist genetisch gesteuert, aber mit Fehlern behaftet. Fehlerhafte Proteine werden korrigiert, zerstört oder gelangen als Mutation gelegentlich in den Stoffwechsel. Gene höher entwickelter Lebewesen (Eukaryoten) bestehen aus Introns und Exons, diskontinuierlichen Genen. Auf den DNA-Ketten befinden sich codierte Sequenzen, welche die genetische Funktion ausüben (Exons). Diese werden unterbrochen von Basenpaaren, deren Funktion bis heute unbekannt ist (Introns). Solchermaßen unterbrochene Gene werden als Split Genes bezeichnet. Das Gen für die Kollagensynthese besteht aus 40 Exons, von ebenso vielen Introns unterbrochen. Bei der Bildung reifer RNA werden die Introns herausgeschnitten, die Exons in der Reihenfolge ihrer Lokalisation auf der DNA aneinandergeheftet. Durch Translokation von aus der DNA herausgeschnittenen Exons eröffnen sich ungezählte Möglichkeiten neuer Kombinationen und dementsprechend neuartiger Gene und Genprodukte (Proteine). Für den Nachweis der "Split Genes" wurden 1993 P. A. Sharp und R. J. Roberts mit dem Nobelpreis ausgezeichnet.
Die Beziehung zwischen der Basensequenz der DNA bzw. der entsprechenden m-RNA und der Aminosäurensequenz der Proteine nennt man den genetischen Code. Er gilt universell für alle biologischen Organismen seit Beginn der Evolution. Mutationen im Laufe der Entwicklung sind auf Änderungen der Basensequenz der DNA zurückzuführen. Fehler in der DNA-Synthese sind in der Natur unvermeidlich. Diesen Vorgang bezeichnet man als Chaos der Proteinsynthese. Für die Korrektur dieser Fehler sind in den Zellen sehr effektive Reparaturmechanismen angelegt. Diese orientieren sich an dem fehlerfreien Duplikat der Doppelhelix und beseitigen die entstandenen Mängel. Ähnliche Vorgänge spielen sich bei der Einwirkung von Kanzerogenen ab. Diese verstärken das Chaos, steigern die Fehlerrate und bieten die für Tumorzellen charakteristischen Genomveränderungen an. Derart irreversibel veränderte Karzinomzellen unterliegen weiteren Reparatur- oder Kontrollmechanismen, die der Entwicklung maligner Neoplasien aus der Ursprungszelle entgegenwirken.
Die Proteinbiosynthese beginnt mit der Aktivierung von Aminosäuren und, mit Hilfe spezifischer Aminoacyl-t-RNA-Synthetasen, der Bindung an t-RNA.

Aminosäure + ATP + t-RNA === Aminoacyl - t-RNA + AMP → + PPi

Es werden für diese Reaktion zwei energiereiche Phosphatbindungen verbraucht. Die Proteinbiosynthese findet in den Ribosomen statt. Die fertigen Proteine können im weiteren Stoffwechsel modifiziert werden. Sogenannte Ablösefaktoren, welche die Hydrolyse der Bindung zwischen Polypeptid und der t-RNA bewirken, beenden die Synthese eines Proteins. Der vielfältigen physiologischen Bedeutung der Proteine entspricht die Vielfalt der verschiedenen Proteinmoleküle. In der Zelle haben sie Gerüstfunktion und dienen der Umwandlung von Energie in Bewegung (Muskulatur). Biochemisch dienen sie der Stoffwechselsteuerung (Enzyme), der Vehikelfunktion (Hämoglobine) und der intrazellulären Pufferung. Darüber hinaus dienen sie der Infektabwehr und werden in Herz und Leber als Energie- und Stickstoffreserven deponiert.
Extrazelluläre Proteine unterhalten die Viskosität, den pH-Wert sowie Vehikelfunktionen. Als Protein- und Peptidhormon sind sie Bestandteile des kybernetischen Systems. Sie sind Bestandteil der humoralen Abwehr (zirkulierende Antikörper).

Zielsteuerung der Proteine

Neu entstehende Proteine enthalten bei der Synthese in den Ribosomen genetisch determinierte Signale, wodurch sie ihren Bestimmungsort finden können. Dies gilt für Strukturproteine und Enzyme. Diese Verwendung von Signalsequenzen zur Zielsteuerung von Proteinen ist schon bei Bakterien angelegt. Für die Aufdeckung der Signale zur Zielfindung erhielt G. Blobel 1999 den Nobelpreis für Medizin. Mit dieser Entdeckung fällt es leichter zu verstehen, wie Gene, die ja nicht die Baupläne der Individuen besitzen, die von ihnen codierten Struktur- und Funktionspläne sowie Enzyme an den gewünschten Ort leiten.